1. Définition et structure des TLP La thaumatine, protéine édulcorante isolée des fruits (arilles) du Thaumatococcus daniellii, une plante africaine, a donné son nom à la famille des protéines thaumatin-like ou TLP (pour thaumatin-like protein) [1]. Toutes ces protéines possèdent une structure tridimensionnelle originale, constituée de trois domaines : un domaine I central constitué de deux feuillets disposés en sandwich β, entouré de deux domaines II et III, constitués respectivement de quatre hélices α reliées par des boucles (domaine II), et de deux brins β disposés en épingle à cheveu ou β hairpin (domaine III) (Fig. 1). Huit ponts disulfures assurent la stabilité de cette structure et rendent ces protéines résistantes à la dénaturation thermique (cuisson) et à la protéolyse digestive [2]. Le repliement du domaine II sur le domaine I central délimite une crevasse catalytique, fortement électronégative (acide), responsable de l’activité endo-β1,3-glucanasique des TLP [3] (Fig. 1). Les TLP sont souvent N-glycosylées. Dans la plante, ces protéines ont un rôle de défense contre les champignons phytopathogènes. Elles constituent une famille de protéines PR (pour pathogenesis-related proteins), celle des PR-5 thaumatin-like.